- Pesquisadores da SEAS descobriram o mecanismo químico pelo qual certos compostos de sal degradam resíduos de proteína, como lã e penas.
- A descoberta possibilita um processo de reciclagem de proteína mais suave e sustentável.
As indústrias têxtil e de processamento de carne produzem bilhões de toneladas de resíduos anualmente na forma de penas, lã e pelos, todos ricos em queratina – a proteína fibrosa e forte presente em cabelos, pele e unhas.
Converter todos esses resíduos animais em produtos úteis – desde curativos para feridas até têxteis ecológicos e extratos para saúde – seria uma grande vantagem para o meio ambiente e para novas indústrias sustentáveis. No entanto, a reciclagem de proteínas é desafiadora: degradar ou desnaturar proteínas em suas partes constituintes normalmente requer produtos químicos corrosivos em grandes instalações poluentes, tornando qualquer protocolo economicamente viável fora de alcance.
Pesquisadores da Escola de Engenharia e Ciências Aplicadas John A. Paulson de Harvard (SEAS) descobriram a química fundamental chave de como proteínas como a queratina se desnaturam na presença de certos compostos de sal – um insight que pode levar a reciclagem de proteínas a um novo nível.
Uma equipe liderada por Kit Parker, Professor da Família Tarr de Bioengenharia e Física Aplicada na SEAS, combinou experimentos e simulações moleculares para esclarecer melhor os mecanismos químicos pelos quais os sais fazem as proteínas se desdobrar. Eles demonstraram que uma solução de brometo de lítio concentrado, um composto de sal conhecido por separar queratina, interage com as moléculas de proteína de uma maneira completamente inesperada – não ligando-se diretamente às proteínas, como era a sabedoria convencional, mas alterando a estrutura das moléculas de água ao redor para criar um ambiente mais favorável ao desdobramento espontâneo das proteínas.
Esse insight permitiu que os pesquisadores projetassem um processo de extração de queratina mais suave e sustentável, separando a proteína da solução de forma simples e sem a necessidade de produtos químicos agressivos. O processo também pode ser revertido com a mesma mistura de sal, permitindo a recuperação e reutilização dos desnaturantes de brometo de lítio.
A pesquisa foi publicada na Nature Communications e também é destaque em uma postagem no blog Behind the Paper.
Inspirados por biomateriais de queratina
O autor principal Yichong Wang, um estudante de pós-graduação em química que trabalha no grupo de Parker, disse que a pesquisa baseia-se no interesse duradouro do laboratório em desenvolver biomateriais de queratina com memória de forma para aplicações biomédicas. Eles haviam observado anteriormente que a queratina extraída de solventes de brometo de lítio podia formar géis espessos e moldáveis que se separavam facilmente da solução circundante e solidificavam quase imediatamente quando colocados de volta na água. Embora útil, eles acharam o comportamento estranho e queriam compreendê-lo melhor.
“Achamos que poderia haver uma lacuna entre a compreensão mecânica atual de como a desnaturação funciona e o que estávamos vendo,” disse Wang. “Foi então que nos interessamos muito pelo mecanismo em si para ver se poderíamos otimizar nossos procedimentos de extração explicando melhor esse fenômeno.”
Dinamica molecular revela mudanças na água circundante
Para aprofundar-se, a equipe recorreu ao laboratório do Professor Eugene Shakhnovich no Departamento de Química e Biologia Química, cuja especialidade é em biofísica de proteínas. Simulações de dinâmica molecular lideradas pelo coautor Junlang Liu permitiram que eles vissem que os brometos de lítio não estavam agindo sobre as proteínas, mas sim sobre a água ao seu redor.
Descobriu-se que os íons de brometo de lítio fazem com que as moléculas de água se dividam em duas populações diferentes – água normal e moléculas de água que ficam presas pelos íons de sal. À medida que o volume de água normal diminui, as proteínas começam a se desfazer devido à mudança termodinâmica no ambiente, em vez de serem diretamente desmembradas como em outros métodos de desnaturação. “Tornar a água menos parecida com água permite que a proteína se desdobre,” disse Wang. Eles tiveram resultados semelhantes testando proteínas mais simples, como a fibronectina, apontando para um mecanismo universal.
Uma melhor compreensão e design de métodos de extração de proteínas que sejam menos intensivos em energia e menos poluentes do que os convencionais abrem possíveis avenidas para indústrias de reciclagem de proteínas. No laboratório de Parker, o uso de queratina como substrato para engenharia de tecidos é um dos principais focos de pesquisa; ter um método confiável e sustentável para extrair e reutilizar tais produtos reforçaria seus esforços.
Além disso, o processo poderia abrir caminho para uma nova indústria de biomateriais, transformando um grande fluxo de resíduos como cabelo ou penas de frango em materiais reciclados de baixo custo, possivelmente como alternativa a plásticos tradicionais, por exemplo.
A pesquisa contou com várias fontes de apoio federal, incluindo os Institutos Nacionais de Saúde (R35GM139571 e R01EY030444) e a Fundação Nacional de Ciências através do Centro de Ciência e Engenharia de Materiais da Universidade de Harvard (DMR-2011764). Outros financiamentos vieram do programa Health@InnoHK da Comissão de Inovação e Tecnologia, parte do Governo da Região Administrativa Especial de Hong Kong; e dos Laboratórios de Informáticas Médicas e de Saúde da NTT Research, Inc.
