- Pesquisadores da SEAS descobriram o mecanismo químico pelo qual certos compostos de sal quebram resíduos de proteínas, como lã e penas.
- A descoberta possibilita um processo de reciclagem de proteínas mais suave e sustentável.
As indústrias têxtil e de processamento de carne produzem bilhões de toneladas de resíduos anualmente na forma de penas, lã e pelos, todos ricos em queratina – a proteína fibrosa e resistente encontrada em cabelo, pele e unhas.
Transformar todo esse desperdício animal em produtos úteis – desde curativos a têxteis ecológicos e extratos de saúde – seria uma grande vantagem para o meio ambiente e para novas indústrias sustentáveis. Contudo, a reciclagem de proteínas é desafiadora: quebrar ou desnaturar proteínas em seus componentes geralmente exige produtos químicos corrosivos em grandes instalações poluidoras, tornando qualquer protocolo econômico inviável.
Pesquisadores da Harvard John A. Paulson School of Engineering and Applied Sciences (SEAS) descobriram a química fundamental de como proteínas como a queratina se desnaturam na presença de certos compostos de sal – uma percepção que pode levar a reciclagem de proteínas a um novo patamar.
Um time liderado por Kit Parker, Professor da Bioengenharia e Física Aplicada na SEAS, combinou experimentos e simulações moleculares para elucidar melhor os mecanismos químicos pelos quais os sais provocam o desenrolar das proteínas. Eles mostraram que uma solução de brometo de lítio concentrado, um composto salino conhecido por desintegrar a queratina, interage com as moléculas de proteína de uma maneira completamente inesperada – não se ligando diretamente às proteínas, como se pensava, mas alterando a estrutura das moléculas de água ao redor para criar um ambiente mais favorável ao desenrolar espontâneo das proteínas.
Essa percepção permitiu aos pesquisadores projetar um processo de extração de queratina mais suave e sustentável, separando a proteína da solução fácilmente e sem a necessidade de produtos químicos agressivos. O processo também pode ser revertido com a mesma mistura de sal, permitindo a recuperação e reutilização dos desnaturantes de brometo de lítio.
A pesquisa foi publicada na Nature Communications e também é destaque em um post do blog Behind the Paper.
Inspirado em biomateriais de queratina
O autor principal Yichong Wang, um estudante de pós-graduação em química que trabalha no grupo de Parker, disse que a pesquisa se baseia no interesse de longa data do laboratório em desenvolver biomateriais de queratina com memória de forma para aplicações biomédicas. Eles haviam observado anteriormente que a queratina extraída de solventes de brometo de lítio pode formar géis densos e moldáveis que se separam prontamente da solução circundante e se solidificam quase imediatamente quando colocados de volta em água. Embora útil, eles acharam o comportamento estranho e queriam entendê-lo melhor.
“Achamos que poderia haver uma lacuna entre a compreensão mecanicista atual de como a desnaturação funciona e o que estávamos observando”, disse Wang. “Foi então que nos interessamos muito pelo mecanismo em si para ver se poderíamos otimizar nossos procedimentos de extração explicando melhor esse fenômeno.”
Dentre dinâmicas moleculares revelam mudanças na água ao redor
Para aprofundar suas investigações, a equipe recorreu ao laboratório do Professor Eugene Shakhnovich no Departamento de Química e Biologia Química, cuja especialização é em biofísica de proteínas. Simulações de dinâmica molecular lideradas pelo co-autor Junlang Liu permitiram-lhes ver que os brometos de lítio não estavam atuando sobre as proteínas, mas sim na água ao redor delas.
Descobriu-se que os íons de brometo de lítio fazem com que as moléculas de água se dividam em duas populações diferentes – água normal e moléculas de água que ficam presas pelos íons de sal. À medida que o volume de água normal diminui, as proteínas começam a se desenrolar devido à mudança termodinâmica no ambiente, em vez de serem diretamente despedaçadas como em outros métodos de desnaturação. “Tornar a água menos semelhante à água permite que a proteína se desenrole”, disse Wang. Eles obtiveram resultados semelhantes ao testar proteínas mais simples, como a fibronectina, apontando para um mecanismo universal.
Uma melhor compreensão e o desenvolvimento de métodos de extração de proteínas que são menos intensivos em energia e menos poluentes do que os convencionais abrem possibilidades para indústrias de reciclagem de proteínas. No laboratório de Parker, usar queratina como um substrato para engenharia de tecidos é um dos principais focos de pesquisa; ter um método confiável e sustentável para extrair e reutilizar tais produtos reforçaria seus esforços.
Além disso, o processo poderia abrir caminho para uma nova indústria de biomateriais, transformando um enorme fluxo de resíduos como pelos ou penas de frango em materiais reciclados de baixo custo, possivelmente como alternativa a plásticos tradicionais, por exemplo.
A pesquisa teve várias fontes de apoio federal, incluindo os Institutos Nacionais de Saúde (R35GM139571 e R01EY030444) e a Fundação Nacional de Ciência através do Centro de Ciência e Engenharia de Materiais da Harvard University (DMR-2011764). Outros financiamentos vieram do programa Health@InnoHK da Comissão de Inovação e Tecnologia, parte do Governo da RAE de Hong Kong; e dos Laboratórios de Informática Médica e de Saúde da NTT Research, Inc.
